Was sind Peptide? Definition, Aufbau und Einsatz in der Forschung

Was sind Peptide? Chemisch betrachtet ist ein Peptid eine kurze Kette aus Aminosäuren, die über Peptidbindungen miteinander verknüpft sind. Von einem Peptid sprechen Fachleute meist bei 2 bis etwa 50 Aminosäuren, längere Ketten heißen Proteine. Diese Grenze ist eine Konvention und keine scharfe Linie. Wer also „Peptide, was ist das?“ fragt, bekommt hier die Antwort in mehreren Schritten: die Chemie dahinter, Beispiele aus dem Körper, die drei großen Produktwelten und die Frage, wie Laborpeptide hergestellt, geprüft und gelagert werden.

Was sind Peptide? Die kurze Definition

Ein Peptid ist ein Molekül aus Aminosäuren, die in einer festen Reihenfolge verbunden sind. Diese Reihenfolge nennt man Sequenz, und sie legt die chemische Identität des Peptids fest. Tauschen auch nur zwei Aminosäuren ihre Position, entsteht bereits eine andere Substanz.

Der Begriff umfasst sehr unterschiedliche Moleküle. Das kleinste Peptid ist ein Dipeptid aus zwei Aminosäuren. Manche körpereigenen Peptidhormone bestehen aus 30 bis 50 Bausteinen. Oberhalb dieser Größe nehmen die meisten Ketten eine stabile räumliche Faltung an, und die Wissenschaft spricht dann von einem Protein. Insulin zeigt, wie unscharf die Grenze ist: Mit 51 Aminosäuren gilt es in manchen Lehrbüchern als Peptidhormon, in anderen als kleines Protein.

Wie ein Peptid aufgebaut ist: Aminosäuren und Peptidbindung

Alle Aminosäuren folgen demselben Grundgerüst. Ein zentrales Kohlenstoffatom trägt eine Aminogruppe (NH2), eine Carboxylgruppe (COOH), ein Wasserstoffatom und eine Seitenkette. Nur die Seitenkette unterscheidet die Aminosäuren voneinander. Lebende Zellen bauen ihre Peptide und Proteine aus 20 Standardaminosäuren auf.

Zwei Aminosäuren verbinden sich, indem die Carboxylgruppe der ersten mit der Aminogruppe der zweiten reagiert. Dabei wird ein Molekül Wasser frei, weshalb Chemiker von einer Kondensation sprechen. Die neue Verknüpfung ist eine Amidbindung, die in diesem Zusammenhang Peptidbindung heißt. Sie liegt flach in einer Ebene und ist recht starr, was die Beweglichkeit der Kette einschränkt.

Jede Aminosäurekette hat zwei unterschiedliche Enden. Am N-Terminus sitzt eine freie Aminogruppe, am C-Terminus eine freie Carboxylgruppe. Sequenzen schreibt man vereinbarungsgemäß immer vom N- zum C-Terminus. Für jede Aminosäure gibt es einen Dreibuchstaben- und einen Einbuchstabencode. Das kupferbindende Tripeptid GHK lässt sich deshalb als Gly-His-Lys oder kurz als GHK schreiben.

Peptidgröße, Bezeichnungen und chemische Veränderungen

Die Zahl der Aminosäuren gibt einem Peptid seinen Familiennamen. Ein Dipeptid hat zwei, ein Tripeptid drei und ein Tetrapeptid vier Bausteine. Ketten bis etwa 20 Aminosäuren werden häufig Oligopeptide genannt, längere Ketten Polypeptide.

Viele Peptide sind keine einfachen linearen Ketten. Natur und Chemie verändern das Grundgerüst auf verschiedene Weise:

• Zyklische Peptide: Die Kette schließt sich zu einem Ring, entweder über eine Bindung zwischen beiden Enden oder über eine Disulfidbrücke zwischen zwei Cystein-Seitenketten.
• D-Aminosäuren: Fast alle natürlichen Aminosäuren liegen in der L-Form vor. Wird eine davon durch ihr Spiegelbild, die D-Form, ersetzt, können Enzyme die Kette schlechter spalten.
• C-terminale Amidierung: Die Carboxylgruppe am Kettenende wird durch eine Amidgruppe ersetzt. Viele natürliche Peptidhormone tragen diese Veränderung.
• Fettsäureketten: Ein Lipidrest an einer Seitenkette erlaubt dem Peptid, an Albumin zu binden, ein Protein des Blutplasmas.
• Metallkomplexe: Manche Peptide halten ein Metallion fest. GHK-Cu ist GHK mit gebundenem Kupferion.

Jede dieser Veränderungen ergibt eine neue Verbindung mit eigener Molekülmasse. Die Analytik muss sie daher bei jeder Charge bestätigen.

Peptide, die natürlich im Körper vorkommen

Peptide sind keine Erfindung des Labors. Jeder Organismus bildet sie, entweder direkt aus seinen Genen oder als Bruchstücke größerer Proteine. Einige bekannte Beispiele zeigen die Vielfalt:

• Glutathion ist ein Tripeptid aus Glutamat, Cystein und Glycin. Seine erste Bindung ist ungewöhnlich, weil sie über die Seitenkette des Glutamats statt über die Hauptkette läuft. In der Redoxforschung spielt es eine zentrale Rolle.
• Oxytocin ist ein Hormon aus neun Aminosäuren. Eine Disulfidbrücke schließt einen Teil der Kette zu einem Ring, und der C-Terminus ist amidiert.
• Insulin besteht aus zwei Ketten mit 21 und 30 Aminosäuren, die über Disulfidbrücken zusammengehalten werden.
• GHK ist ein Tripeptid, das in den 1970er-Jahren erstmals aus menschlichem Blutplasma isoliert wurde. Es bindet Kupferionen und wurde seitdem in vielen Labormodellen untersucht.

Dass eine Sequenz in der Natur vorkommt, macht eine synthetische Kopie noch nicht für Zwecke außerhalb des Labors geeignet. Es erklärt nur, warum sich die Forschung für solche Sequenzen interessiert.

Forschungspeptide, Kosmetikpeptide und Peptidarzneimittel im Vergleich

Dieselbe Molekülklasse begegnet dir in drei Bereichen, für die ganz unterschiedliche Regeln, Dokumentationen und Zwecke gelten.

Kosmetische Peptide tragen INCI-Namen, also Bezeichnungen aus dem internationalen Namenssystem für Kosmetikinhaltsstoffe. Copper Tripeptide-1 ist zum Beispiel der INCI-Name des GHK-Kupfer-Komplexes. Die europäische Kosmetikverordnung (EG) Nr. 1223/2009 verlangt für jedes kosmetische Mittel eine Sicherheitsbewertung und untersagt Aussagen, ein Produkt behandle oder verhindere Krankheiten.

Peptidarzneimittel durchlaufen klinische Studien und brauchen eine Marktzulassung, bevor sie verkauft werden dürfen. Forschungspeptide haben keine solche Zulassung. Sie werden als Laborreagenzien ausschließlich für Forschungszwecke angeboten und sind nicht für die Anwendung an Mensch oder Tier bestimmt.

Wie Forschungspeptide hergestellt und geprüft werden

Die meisten Forschungspeptide stammen aus der Festphasen-Peptidsynthese (SPPS). Der US-amerikanische Chemiker Robert Bruce Merrifield hat das Verfahren entwickelt und dafür 1984 den Nobelpreis für Chemie erhalten. Das Prinzip ist einfach: Die erste Aminosäure wird an winzige Harzkügelchen gebunden, und die Kette wächst Baustein für Baustein vom C- zum N-Terminus. Schutzgruppen blockieren reaktive Stellen, damit jede neue Aminosäure nur an der richtigen Position ankoppelt. Nach jedem Schritt spült ein Waschvorgang die überschüssigen Reagenzien weg.

Ist die Sequenz vollständig, löst eine starke Säure das Peptid vom Harz und entfernt die Schutzgruppen. Das Rohprodukt enthält dann noch verkürzte und fehlerhafte Ketten und wird deshalb per präparativer Hochleistungsflüssigkeitschromatografie (HPLC) gereinigt. Anschließend werden die reinen Fraktionen gefriergetrocknet. Bei dieser Lyophilisation verdampft das Wasser unter Vakuum, zurück bleibt ein trockenes Pulver oder ein kompakter Kuchen im Fläschchen.

Zwei Analysemethoden prüfen das fertige Peptid. Die Massenspektrometrie misst die Molekülmasse und bestätigt so die Identität der Sequenz. Die analytische HPLC trennt das Zielpeptid von verwandten Verunreinigungen und gibt seine Reinheit als Anteil am Gesamtsignal an. Beide Verfahren erklärt unser Laborhandbuch im Beitrag zu Peptidreinheit, HPLC und Massenspektrometrie. Die Ergebnisse fasst ein Analysezertifikat (COA) pro Charge zusammen, und der Leitfaden So liest du ein Peptid-COA zeigt, welche Werte du prüfen solltest.

Lagerung und Rechtslage von Peptiden in der EU

Wasser, Wärme, Licht und Sauerstoff sind die Hauptgründe, warum Peptide zerfallen. Einige Aminosäuren reagieren besonders empfindlich: Cystein und Methionin oxidieren leicht, und Asparagin kann seine Amidgruppe verlieren. Forschungspeptide werden deshalb als lyophilisiertes Pulver in versiegelten Fläschchen verschickt. Die Grundregeln lauten: kalt, trocken und dunkel lagern, und eine Lösung nach dem Auflösen des Pulvers in den Kühlschrank stellen. Die Einzelheiten zu jedem Schritt findest du im Artikel Peptide richtig lagern.

In der EU sind Peptide als Stoffgruppe nicht verboten. Es kommt darauf an, wie ein Produkt angeboten und verwendet wird. Ein Peptid, das zur Behandlung von Menschen beworben wird, gilt als Arzneimittel und braucht eine Zulassung. Ein korrekt gekennzeichnetes Laborreagenz ohne Gesundheitsversprechen ist rechtlich anders gestellt. Der Ratgeber Peptide kaufen in Europa und die Rechtslage geht die Regeln Land für Land durch. Das gesamte Sortiment, geordnet nach Forschungsgebiet, findest du unter alle Forschungspeptide.

Häufige Fragen zu Peptiden

Quellen

• Merrifield RB (1963). Solid phase peptide synthesis. I. The synthesis of a tetrapeptide. Journal of the American Chemical Society 85(14), 2149-2154. doi.org/10.1021/ja00897a025
• Lau JL, Dunn MK (2018). Therapeutic peptides: historical perspectives, current development trends, and future directions. Bioorganic & Medicinal Chemistry 26(10), 2700-2707. doi.org/10.1016/j.bmc.2017.06.052
• Muttenthaler M, King GF, Adams DJ, Alewood PF (2021). Trends in peptide drug discovery. Nature Reviews Drug Discovery 20(4), 309-325. doi.org/10.1038/s41573-020-00135-8
• Regulation (EC) No 1223/2009 of the European Parliament and of the Council on cosmetic products. eur-lex.europa.eu

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